Modificarea agresivă a proteinelor care provoacă boala Alzheimer a fost pentru prima dată cartografiată de către cercetătorii de la Universitatea din Colorado Denver și Universitatea Binghamton, scrie medicalxpress.com. Rezultatul cercetării lor a fost publicat în 16 mai în jurnalul Proceedings of the National Academy of Sciences.

Încercări de a înțelege boala în profunzime

Aproximativ 10% din cazurile de boala Alzheimer sunt rezultatul mutațiilor identificate, spune Liliya Vugmeyster, profesor asociat la Departamentul de chimie, Colegiul de Arte și Științe Liberale, la CU Denver. „Dar 90% din cazurile de Alzheimer nu sunt explicate prin aceste mutații, motiv pentru care trebuie să înțelegem baza moleculară a bolii”, a explicat ea.

Boala Alzheimer începe cu decenii înainte de apariția simptomelor. La nivel microscopic, începe atunci când fragmente de proteine toxice numite beta amyloids (Aβ) încep să se aglomereze în grupuri. Aceste grupuri formează lanțuri numite fibre, care se îmbină pentru a deveni o foaie lipicioasă, plată, care se așează pe celulele creierului și formează o placă.

Pe măsură ce se acumulează, placa perturbă membranele celulare și comunicarea dintre celulele creierului, determinându-le să moară. Până acum, înțelegerea doar a formării moleculare a proteinelor - și a subtipurilor mai agresive care provoacă o accelerație a bolii - a fost în atenția cercetătorilor.

Dinamica și strucura plăcilor studiată

În acest studiu colaborativ cu Wei Qiang, profesor asistent de chimie biofizică la Universitatea Binghamton, cercetătorii au vizat structura și dinamica acestor plăci formate.

Privind la structura moleculară, cercetătorii au descoperit că punctul de creație al proteinei a jucat un rol important în manipularea, atât a structurilor fibrelor, cât și a proceselor de agregare.

Vugmeyster, împreună cu studentul Dan Fai Au, M.S., și Dmitry Ostrovsky, instructor în științele matematice și statistice, au studiat flexibilitatea fibrelor.

În cercetările anterioare, Vugmeyster a constatat că flexibilitatea ar putea face parte din mecanismul de control al acumulării plăcii. "Fibrele sunt foarte rezistente la tratament care împiedică agregarea", spune Vugmeyster. "Orice le faceți în eprubete, ele se ajustează, găsesc o cale de a intra într-o stare toxică și agregată".

Grupul Qiang de la Binghampton și planul echipei sale fac același lucru pentru câteva modificări importante ale proteinelor, concentrându-se asupra structurii statice, dinamicii și stabilității fiecăruia. În cele din urmă, spune ea, această informație ar putea duce într-o zi la idei cum să vină cu medicamente care să poată rupe ciclul vicios al degenerării celulare.

  Fiți la curent cu ultimele noutăți. Urmăriți DCMedical și pe Google News

Te-a ajutat acest articol?

Urmărește pagina de Facebook DCMedical și pagina de Instagram DCMedical Doza de Sănătate și accesează mai mult conținut util pentru sănătatea ta, prevenția și tratarea bolilor, măsuri de prim ajutor și sfaturi utile de la medici și pacienți.